北京化工大学 870《生物化学综合》考研复习资料 · 第六册
- 2026-11-04 21:50:44
北京化工大学 870《生物化学综合》考研复习资料 · 第六册
背诵手册、真题汇编与模拟卷
一、这一册怎么用
前五册是"理解"，这一册是"提取"。考场上 180 分钟要写 150 分，客观题 60 分要在 40 分钟内完成，留给 5 道论述题的时间只有 90 分钟左右，平均一道 18 分钟。这个时间约束决定了：你必须能在 30 秒内想起一个名词的定义，在 2 分钟内搭起一道简答的骨架。
所以这一册的组织方式是"按提取速度"排的，不是按知识逻辑排的。
第二部分（名词解释手册）：约 380 条，按 11 个板块分组。每条一句话，能在 20 秒内读完、30 秒内背下来。建议每天过 40 条，10 天一轮，考前过两到三轮。
第三部分（简答题库）：100 余题，只给题干和答案要点（3—5 个关键词），不写完整答案。原因是简答题的评分看"要点是否齐全"，把要点记住，考场上自己展开成句子即可。写完整答案反而会让你依赖原文，不会自己组织语言。
第四部分（论述题提纲）：30 题，每题给答题骨架（分几层、每层说什么）。论述题的分差主要在结构，不在细节。
第五部分（真题汇编）：公开可查的真题与样题（2016 样题、2021 真题、2023 卷型说明、2024 真题论述题、2026 样题）。这些题目的价值在于看命题风格和重复率，不要指望押中原题——870 每年都换角度。
第六部分（模拟卷两套）：按 2023 年之后的卷型（判断 20 + 选择 20 + 名词解释 10 + 论述 5）编排，附参考答案要点。建议在考前第 5 周和第 2 周各做一套，严格计时手写。
第七部分（附录）：易混点对照 40 组、数值速记表、考前 30 天冲刺计划、考场策略。考前一天只翻这一部分。
一个提醒：这一册的所有内容都是"压缩过的"，压缩必然有损。凡是看不懂的条目，回到前五册找对应章节，不要在这一册里硬背。背下来的东西如果没有理解支撑，考场上换个问法就废了。
第二部分 名词解释手册（380 条）
（一）蛋白质化学（40 条）
（二）核酸化学（40 条）
（三）酶学（50 条）
（四）维生素与辅酶（30 条）
（五）生物氧化与能量代谢（35 条）
（六）糖代谢（35 条）
（七）脂类代谢（30 条）
（八）氨基酸代谢（28 条）
| 枫糖尿症 | 支链 α-酮酸脱氢酶复合体缺乏，尿有枫糖味 || 生物固氮 | 微生物将 N₂ 还原为 NH₃ 的过程，由固氮酶催化 || 固氮酶 | 由铁蛋白和钼铁蛋白组成，对氧极敏感 || 蛋白质的互补作用 | 不同食物混合食用提高蛋白质生物学价值 |
（九）核苷酸代谢（22 条）
（十）DNA 复制与转录（35 条）
（十一）翻译、调控与基因工程（38 条）
第三部分 简答题库（100 题）
（一）蛋白质与核酸（20 题）
简述蛋白质的一级结构与空间结构的关系。要点：一级结构决定空间结构（Anfinsen 实验）；分子伴侣辅助折叠；一级结构改变可致病（HbS）。 比较肌红蛋白与血红蛋白。要点：亚基数、氧合曲线、协同效应、P50、波尔效应、BPG、功能。 说明蛋白质变性的本质、影响因素及应用。要点：次级键破坏、活性丧失、一级结构不变；物理化学因素；消毒、分离纯化避免。 比较变性、沉淀、凝固。要点：变性≠沉淀；沉淀≠变性；凝固=变性+沉淀且不可逆。 简述盐析的原理及优点。要点：破坏水化层、屏蔽电荷；可逆、不引起变性；硫酸铵常用。 比较凝胶过滤与离子交换层析。要点：分离依据（大小 vs 电荷）、洗脱方式、应用。 说明 SDS-PAGE 测定分子量的原理。要点：SDS 使电荷/质量比一致；分子筛效应；log Mr 与 Rf 线性；测亚基。 简述等电聚焦的原理及应用。要点：pH 梯度、迁移到 pI、分辨率高、测 pI、双向电泳第一维。 说明蛋白质四级结构的意义。要点：效率、协同、调节、经济、稳定。 简述分子伴侣的功能。要点：防止聚集、帮助折叠、ATP 依赖、Hsp70/Hsp60/PDI/PPIase。 比较 DNA 的 A、B、Z 三型。要点：螺旋方向、每圈碱基数、螺距、直径、存在条件、沟。 影响 DNA 的 Tm 的因素。要点：GC 含量、离子强度、pH、变性剂、长度。 说明 DNA 变性与复性的概念及应用。要点：增色/减色效应；杂交、PCR、Southern。 简述 tRNA 的结构特点。要点：三叶草、倒 L、CCA 末端、反密码子、稀有碱基。 比较原核与真核 mRNA。要点：多/单顺反子、SD/帽子、有无尾巴、加工、寿命。 简述核小体的结构。要点：146 bp、组蛋白八聚体、1.75 圈、H1、30 nm 纤维。 说明 Southern、Northern、Western 的区别。要点：检测对象、探针、应用。 简述核酶的概念及意义。要点：催化性 RNA；RNA 世界；基因治疗工具。 说明三链 DNA 和 G-四联体的结构及意义。要点：Hoogsteen 氢键；端粒保护、基因调控、药物靶点。 简述端粒与端粒酶。要点：TTAGGG、末端复制问题、逆转录酶、衰老与癌症。
（二）酶学（20 题）
酶与一般催化剂的异同。要点：同——不改变平衡、微量高效；异——高效、专一、温和、可调。 酶的专一性类型及机制。要点：绝对、相对、立体；活性中心互补、诱导契合。 推导米氏方程并说明 Km、Vmax 的意义。要点：稳态假设、质量守恒；Km 是半饱和浓度、特征常数、亲和力指标。 比较四种可逆抑制类型。要点：结合对象、Km/Vmax 变化、双倒数交点、能否被底物解除。 简述酶的高效催化机制。要点：邻近定向、张力、酸碱、共价、微环境、金属离子。 说明丝氨酸蛋白酶的催化机制。要点：催化三联体、电荷中继网、酰化-脱酰、氧负离子洞。 别构调节的特点及两种模型。要点：寡聚、S 形曲线、K0.5、Hill 系数、MWC/KNF。 比较别构调节与共价修饰调节。要点：速度、是否共价、是否放大、可逆性。 酶原激活的机制及意义。要点：肽键断裂、构象改变、不可逆；保护、定位、级联。 同工酶的概念及临床意义。要点：LDH 五种、组织分布、心肌梗死/肝病诊断。 酶的活性中心特点及研究方法。要点：小、三维、疏水、柔性；化学修饰、动力学、结构解析、定点突变。 影响酶促反应速度的因素。要点：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂。 说明竞争性抑制的医学应用。要点：磺胺、MTX、他汀、5-FU。 简述不可逆抑制的类型及解毒。要点：有机磷-胆碱酯酶、解磷定、阿托品；重金属-巯基。 固定化酶的优缺点及应用。要点：可重复、易分离、稳定性高；传质阻力、活性损失；高果糖浆、6-APA。 抗体酶的原理。要点：过渡态类似物免疫、抗体稳定过渡态。 简述酶工程的两种途径。要点：化学酶工程（修饰、固定化）、生物酶工程（定点突变、定向进化）。 说明过渡态类似物在药物设计中的应用。要点：结合牢固、Ki 极低；HIV 蛋白酶抑制剂。 为什么酶的最适温度不是固定常数？要点：速度与失活的平衡、受反应时间影响。 说明 pH 对酶活性的影响机制。要点：活性中心基团解离、底物解离、酶构象、最适 pH。
（三）维生素与能量代谢（20 题）
维生素的分类及各类特点。要点：水溶/脂溶；吸收、储存、排泄、中毒风险。 维生素与辅酶的关系。要点：B 族 → 辅酶；举例 TPP、FAD、NAD、PLP、CoA、生物素、THF、B₁₂。 为什么 B₁₂ 缺乏导致巨幼红细胞性贫血？要点：甲硫氨酸合酶、叶酸陷阱、dTMP 合成受阻。 维生素 C 的功能及缺乏症。要点：抗氧化、羟化酶辅因子、促铁吸收；坏血病。 维生素 D 的活化及功能。要点：25-羟化、1α-羟化；钙磷吸收、骨代谢。 维生素 K 的功能及华法林机制。要点：γ-羧化、凝血因子；抑制 VKOR。 比较生物氧化与体外燃烧。要点：条件、能量释放、中间产物、CO₂/H₂O 生成方式。 呼吸链的组成及电子传递顺序。要点：四个复合体、CoQ、Cyt c；两条链。 化学渗透假说的内容及证据。要点：质子泵出、质子动力势、ATP 合酶；五条证据。 比较呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂。要点：作用位点、耗氧量变化、ATP 变化。 两种 NADH 穿梭系统的比较。要点：部位、机制、P/O 1.5 vs 2.5、速度。 高能化合物的类型。要点：磷酐、酰基磷酸、烯醇磷酸、胍基磷酸、硫酯。 能荷的概念及意义。要点：公式、正常值、调节代谢方向。 ATP 合酶的结构与结合变构机制。要点：F0/F1、c 环、γ 轴、三种构象、能量用于释放。 线粒体在细胞死亡中的作用。要点：mPTP、Cyt c 释放、凋亡体、caspase。 活性氧的产生与清除。要点：呼吸链泄漏、黄嘌呤氧化酶；SOD、CAT、GPx、VitE/C。 缺血再灌注损伤的生化机制。要点：ATP 降解、Ca²⁺ 超载、黄嘌呤氧化酶、ROS。 棕色脂肪产热的机制。要点：UCP1、质子漏、脂肪酸激活、非颤抖性产热。 说明 P/O 比 2.5 和 1.5 的推导。要点：10H⁺/4H⁺=2.5；6H⁺/4H⁺=1.5。 为什么氰化物中毒迅速致死？要点：抑制复合体 IV、细胞窒息、静脉血鲜红。
（四）糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢（25 题）
糖酵解的十步反应及关键酶。要点：投资阶段/放能阶段、三个不可逆位点、净 2 ATP。 糖酵解与糖异生的比较。要点：方向、部位、关键酶、能量、激素调节。 TCA 循环的反应、关键酶及意义。要点：八步、三个不可逆、能量、枢纽。 为什么 TCA 循环需要氧？要点：NADH 需再生 NAD⁺、呼吸链需氧。 PPP 的氧化相与非氧化相、意义。要点：G6PD、6-PGD；转酮/转醛；NADPH、核糖。 糖异生的四个绕行反应及能量。要点：丙酮酸羧化酶、PEPCK、FBPase-1、G6Pase；6 个高能键。 乳酸循环的过程及意义。要点：肌肉→肝→肌肉；回收乳酸、防酸中毒、维持血糖。 糖原合成与分解的过程。要点：UDPG、糖原合酶、分支酶；磷酸化酶、脱支酶、G6Pase。 肾上腺素促进糖原分解的级联机制。要点：受体→cAMP→PKA→磷酸化酶激酶→磷酸化酶；放大 10⁴—10⁶。 血糖的调节机制。要点：胰岛素降糖、胰高血糖素等升糖；肝糖原、糖异生。 糖尿病酮症酸中毒的机制。要点：胰岛素不足、脂肪动员、草酰乙酸不足、酮体堆积。 血浆脂蛋白的分类与功能。要点：CM、VLDL、LDL、HDL；密度、组成、载脂蛋白。 脂肪酸 β-氧化的过程及能量计算。要点：四步、肉碱穿梭、软脂酸 106 ATP。 酮体的生成、利用及意义。要点：HMG-CoA 合酶/裂解酶；肝外利用；肝缺转硫酶。 脂肪酸合成与 β-氧化的比较。要点：部位、载体、方向、还原剂、酶系、调节。 乙酰 CoA 羧化酶的调节。要点：柠檬酸激活、软脂酰 CoA 抑制、磷酸化、聚合/解聚。 胆固醇合成的原料、限速酶及调节。要点：乙酰 CoA、NADPH、ATP；HMG-CoA 还原酶；SREBP、他汀。 载脂蛋白的功能。要点：结构、受体识别、酶激活（A-I、C-II、E、B-100）。 联合脱氨基作用的过程及意义。要点：转氨 + GLDH；嘌呤核苷酸循环；集中脱氨。 尿素循环的过程、能量及调节。要点：五步、两种定位、3 ATP、AGA、CPS-I。 高血氨导致肝性脑病的机制。要点：消耗 α-酮戊二酸、谷氨酰胺、神经递质失衡、假性递质。 一碳单位的来源、互变及意义。要点：Ser/Gly/His/Trp；THF；嘌呤、dTMP、Met。 生糖与生酮氨基酸的分类。要点：生酮只有 Leu、Lys；生糖兼生酮五种。 苯丙酮尿症的生化机制。要点：PAH 缺乏、Phe 堆积、竞争 LAT1、智力障碍。 比较嘌呤与嘧啶的从头合成。要点：原料、顺序、关键酶、产物、调节。 核糖核苷酸还原酶的调节。要点：活性位点（ATP/dATP）、底物特异性（dTTP/dGTP）。 抗代谢物的类型及机制。要点：嘌呤/嘧啶/叶酸类似物、RNR 抑制剂、掺入 DNA。
（五）分子生物学（15 题）
半不连续复制的机制及意义。要点：聚合酶方向性、前导/滞后链、冈崎片段。 参与复制的酶和蛋白。要点：解旋酶、SSB、拓扑异构酶、引物酶、pol III、pol I、连接酶。 比较 pol I 与 pol III。要点：活性、功能、是否主要复制酶。 端粒与端粒酶的结构、功能。要点：TTAGGG、逆转录酶、末端复制问题、衰老/癌症。 DNA 损伤的类型及修复途径。要点：脱氨、氧化、二聚体、断裂；直接、BER、NER、MMR、HR、NHEJ、SOS。 复制与转录的比较。要点：模板、产物、原料、酶、引物、方向、连续性、校对。 原核 RNA 聚合酶的结构及 σ 因子作用。要点：α₂ββ'ω、识别启动子、起始后脱落。 转录终止的两种机制。要点：内在终止（发夹+polyU）、ρ 依赖（解旋酶+ATP）。 真核 mRNA 的加工过程。要点：加帽、加尾、剪接、编辑、修饰。 剪接体的组成及剪接机制。要点：U1/U2/U4/U5/U6；两次转酯；套索。 遗传密码的基本特性。要点：连续性、简并性、通用性、方向性、不重叠、摆动。 原核与真核翻译起始的差异。要点：SD vs 帽子扫描；fMet vs Met；因子数量。 lac 操纵子的双重调控。要点：负控诱导（阻遏蛋白、异乳糖）+ CAP 正控（cAMP）。 trp 操纵子的衰减调控。要点：前导肽、两种发夹、核糖体翻译速度。 真核基因表达的多层次调控。要点：染色质、转录、转录后、翻译、翻译后。 基因工程的基本流程。要点：切、接、转、选、表达。 CRISPR-Cas9 的原理及应用。要点：sgRNA、PAM、Cas9 切割、NHEJ/HR；基因治疗。
第四部分 论述题提纲（30 题）
论述题的分差在结构。以下每题给"分几层、每层说什么"，不给完整答案。答题时按层次写，每层 3—5 句，总字数 400—600 字，配一个具体例子。
（一）结构功能类
1. 从一级结构到四级结构，说明蛋白质结构层次与功能的关系。
三层：① 层次定义与稳定力（一级肽键、二级氢键、三级疏水作用、四级亚基间非共价键）；② 结构与功能的对应（活性中心由远距离残基折叠形成、别构依赖四级结构、Hb 协同效应）；③ 结构异常的后果（HbS 一个氨基酸改变导致疾病，说明一级结构决定功能）。
2. 血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能比较，说明协同效应的生理意义。
四层：① 结构差异（单链 vs 四聚体、血红素环境）；② 氧合曲线差异（双曲线 vs S 形、P50）；③ 协同效应机制（T/R 态、盐桥、亚基旋转）；④ 生理意义（肺结合、组织释放、波尔效应、BPG、胎儿 Hb）。
3. 蛋白质分离纯化的常用方法及原理（2024 真题）。
四层：① 总体策略（选材、破碎、粗分级、细分级、鉴定）；② 粗分级（盐析、有机溶剂、等电点、超滤、透析）；③ 细分级（层析五类 + 电泳四类，每类说原理）；④ 纯度鉴定与分子量测定（电泳、HPLC、质谱、末端分析）。
4. 蛋白质变性的本质、影响因素及应用。
三层：① 本质（次级键破坏、构象改变、一级结构不变）；② 影响因素（物理、化学）；③ 应用（消毒灭菌、分离纯化中避免、核酸变性杂交、酶活力控制）。
（二）酶与代谢类
5. 从酶的结构出发，说明酶催化的高效性和专一性。
四层：① 活性中心的结构特点（三维、疏水、柔性）；② 高效性机制（六种催化机制 + 过渡态稳定）；③ 专一性机制（结合部位互补、诱导契合、立体专一）；④ 实例（丝氨酸蛋白酶或溶菌酶）。
6. 酶抑制剂在医药和农业中的应用，举例说明机制。
四层：① 抑制类型回顾（可逆/不可逆、四种可逆）；② 抗菌（磺胺竞争 PABA、青霉素共价修饰转肽酶）；③ 抗癌（MTX 抑制 DHFR、5-FU 抑制 TS）；④ 其他（他汀抑制 HMG-CoA 还原酶、有机磷抑制胆碱酯酶、别嘌醇抑制 XOD）。
7. 代谢途径中的酶如何被调节？以糖原代谢为例说明级联放大。
四层：① 调节的五个层次（底物、别构、共价修饰、酶量、区室化）；② 糖原代谢的关键酶；③ 级联放大链条（肾上腺素→cAMP→PKA→磷酸化酶激酶→磷酸化酶）；④ 放大倍数与生理意义（快速响应应激）。
8. 从葡萄糖到 ATP，说明能量代谢的完整链条。
五层：① 糖酵解（胞质、净 2 ATP、2 NADH）；② PDH（2 NADH）；③ TCA（6 NADH、2 FADH₂、2 GTP）；④ 呼吸链（电子传递、质子泵出）；⑤ 氧化磷酸化（质子回流、ATP 合酶、30—32 ATP）。
9. 化学渗透假说的内容、证据及意义。
四层：① 内容（质子泵出、质子动力势、ATP 合酶）；② 证据（五条）；③ 意义（统一了解偶联、主动运输、产热）；④ 与化学偶联、构象偶联假说的比较。
10. 糖异生与糖酵解的协调调节。
四层：① 两条途径的四个绕行点；② 相反的关键酶；③ F-2,6-BP 的核心开关作用；④ 激素调节（胰岛素 vs 胰高血糖素）与生理意义（血糖稳定）。
11. 从糖代谢角度分析糖尿病的病理机制。
四层：① 胰岛素不足的分子后果（GLUT4、糖原合酶、糖异生酶）；② 高血糖的后果（渗透性利尿、AGEs、多元醇途径、PKC）；③ 脂肪动员与酮症；④ 蛋白质分解与消瘦。
12. 三大物质代谢的相互联系。
四层：① 共同中间物（乙酰 CoA、丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸）；② 糖→脂（乙酰 CoA、NADPH）；③ 脂→糖的限制（乙酰 CoA 不能净生糖）；④ 蛋白质的中介作用（生糖/生酮氨基酸）。
（三）分子生物学类
13. 从 DNA 双螺旋到复制，说明遗传信息精确传递的机制。
四层：① 双螺旋与碱基配对；② 半保留复制与 Meselson-Stahl 实验；③ 半不连续复制与酶系分工；④ 保真机制（碱基配对、pol III 校对、错配修复）。
14. DNA 损伤修复与肿瘤发生、治疗的关系。
四层：① 损伤类型；② 修复途径（六种）；③ 修复缺陷与肿瘤（XP、HNPCC、BRCA）；④ 治疗策略（PARP 抑制剂合成致死、化疗药物诱导损伤）。
15. 端粒、端粒酶与细胞衰老、永生化。
四层：① 末端复制问题；② 端粒与端粒酶结构；③ 端粒缩短与衰老（Hayflick）；④ 端粒酶激活与癌症、药物靶点。
16. 从基因到功能蛋白质，说明遗传信息表达的全过程。
五层：① 转录（启动子、RNA pol、终止）；② 加工（加帽、加尾、剪接）；③ 翻译（密码、核糖体、起始延伸终止）；④ 加工与折叠（切除、修饰、分子伴侣）；⑤ 定位（信号肽、NLS）与降解。
17. 真核基因表达的多层次调控。
五层：① 染色质（甲基化、组蛋白修饰、重塑）；② 转录（顺式元件、反式因子）；③ 转录后（剪接、编辑、miRNA）；④ 翻译（eIF2α、uORF）；⑤ 翻译后（修饰、降解）。每层举一例。
18. 抗生素的作用靶点及耐药机制。
四层：① 细胞壁（青霉素）；② 蛋白质合成（链霉素、四环素、氯霉素、红霉素）；③ 核酸合成（利福平、喹诺酮）；④ 耐药机制（靶点突变、酶灭活、外排泵、通透性下降）。
19. CRISPR 基因编辑的原理、应用与伦理。
四层：① 来源（细菌免疫）；② 机制（sgRNA、PAM、Cas9、NHEJ/HR）；③ 应用（功能研究、疾病模型、基因治疗、作物）；④ 伦理（生殖系编辑、脱靶、公平性）。
20. 基因工程在医药领域的应用。
四层：① 重组蛋白药物（胰岛素、生长激素、干扰素、EPO）；② 抗体药物（CHO 表达、人源化）；③ 疫苗（重组亚单位、mRNA、病毒载体）；④ 基因治疗（CAR-T、AAV、CRISPR）。
21. 分子生物学技术如何用于基因功能研究？
五层：① 表达相关性（qPCR、RNA-seq）；② 结合证据（ChIP、EMSA）；③ 功能证据（敲除/敲低/过表达）；④ 调控证据（报告基因）；⑤ 对照与验证。
22. 表观遗传的机制及与疾病的关系。
四层：① DNA 甲基化；② 组蛋白修饰；③ 非编码 RNA；④ 疾病（癌症、印记病、环境与跨代传递）。
23. 复制、转录、翻译三个层次的保真机制。
五层：① 复制（碱基配对、pol III 3'→5' 外切、MMR）；② 转录（无校对，但可多次转录、有质量控制）；③ 翻译（氨酰-tRNA 合成酶双筛、密码-反密码配对、核糖体校对）；④ mRNA 质量控制（NMD）；⑤ 蛋白质质量控制（分子伴侣、泛素-蛋白酶体）。
24. 从操纵子到增强子，说明基因表达调控的进化。
四层：① 原核操纵子（经济、快速、多顺反子）；② 真核的复杂性来源（基因组大、染色质、细胞分化）；③ 真核的多层次调控；④ 进化的意义（精细、时空特异、可塑）。
（四）技术方法类
25. 如何测定一个未知蛋白质的分子量、等电点和亚基组成？
四层：① 分子量与亚基（SDS-PAGE、凝胶过滤、质谱、超速离心）；② 等电点（等电聚焦、双向电泳、计算）；③ 亚基数（SDS-PAGE 对比天然分子量、末端分析、交联）；④ 纯度与验证（HPLC、质谱、活性）。
26. 如何证明某转录因子调控靶基因 X？
五层（同第 21 题）：表达相关性、结合证据、功能证据、报告基因、对照。
27. 如何检测一个基因的表达水平？
四层：① mRNA（RT-qPCR、Northern、RNA-seq）；② 蛋白质（Western、ELISA、质谱）；③ 定位（IHC、IF、原位杂交）；④ 功能（报告基因、表型）。
28. 如何构建一个基因工程菌生产某蛋白？
五层：① 基因获取（PCR、合成）；② 载体构建（表达载体、启动子、标签）；③ 转化与筛选（抗性、PCR、测序）；④ 表达优化（诱导条件、宿主、密码子优化、分子伴侣共表达）；⑤ 纯化与鉴定（亲和层析、SDS-PAGE、活性）。
29. 如何研究蛋白质-蛋白质相互作用？
四层：① 体外（GST pull-down、SPR、ITC、共结晶）；② 体内（酵母双杂交、Co-IP、FRET、BiFC）；③ 高通量（质谱、噬菌体展示）；④ 功能验证（突变结合位点、表型）。
30. 如何用 CRISPR 敲除一个基因并验证？
四层：① 设计（sgRNA 设计、PAM、脱靶预测）；② 构建与转染（Cas9 载体、筛选标记）；③ 筛选（单克隆、测序确认移码）；④ 验证（Western 确认蛋白缺失、RT-qPCR、表型分析）。
第五部分 真题汇编与解析
一、说明：这些题从哪里来
870 的真题官方不公开，流传的都是考生回忆版和学校早期公布的"考试样题"。以下内容分三类，来源不同，使用方式也不同：
第一类：学校公布的考试样题。 2016 年北化生命学院公布过《生物化学》考试样题（当时科目名还叫"生物化学"），2021 年、2024 年、2026 年流传的"真题样题"也属此类。这类题目的题干完整、可信度高，是最有价值的材料。
第二类：考生回忆版。 名词解释、简答题的回忆版通常比较准确；选择题和判断题的回忆版常有遗漏或表述偏差。
第三类：本文档编写的参考答案。 官方从不公布答案，以下所有答案都是我按董晓燕《生物化学》第 3 版的表述整理的参考要点，不是标准答案。答题时只要要点齐全、逻辑清楚即可，不必逐字对应。
使用建议：真题的价值不在于"押题"，在于熟悉三件事——命题的表述习惯（喜欢用"简述""试述""分析"）、覆盖的板块分布、论述题的提问方式。把 2016 和 2021 两套完整做一遍，比刷十套模拟题有用。
二、2016 年考试样题（结构最完整的一份）
一、名词解释（2.5 分 × 12，共 30 分）
等电聚焦电泳、NADPH、核酶、酶的活性中心、乙醛酸循环、糖异生作用、多顺反子、分子伴侣、反馈抑制、第二信使、（回忆版缺 2 题）
参考答案要点
等电聚焦电泳：在凝胶中建立稳定的 pH 梯度，带电蛋白质在电场中迁移到净电荷为零的 pH 位置停止的电泳技术，分辨率极高，用于测定 pI。 NADPH：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸的还原形式，是合成代谢的还原力供体，主要来自磷酸戊糖途径。 核酶：具有催化活性的 RNA，如四膜虫 Group I 内含子、RNase P 的 RNA 组分、核糖体的肽基转移酶中心。 酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生化学反应的特定区域，由结合部位和催化部位组成。 乙醛酸循环：植物和微生物中，异柠檬酸裂解为乙醛酸和琥珀酸、再合成草酰乙酸的途径，使乙酰 CoA 净生成四碳二羧酸，用于糖异生。 糖异生作用：由非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）合成葡萄糖或糖原的过程，主要在肝脏进行。 多顺反子：一条 mRNA 携带多个基因的编码信息、可翻译出多种蛋白质的结构，原核 mRNA 的典型形式。 分子伴侣：一类能特异结合并释放底物蛋白、帮助其正确折叠、组装、转运的蛋白质，本身不构成最终产物。 反馈抑制：代谢途径的终产物抑制该途径第一个酶（关键酶）活性的调节方式。 第二信使：激素或神经递质（第一信使）作用于细胞膜后，在细胞内生成的小分子信号物质，如 cAMP、cGMP、IP₃、DAG、Ca²⁺。
二、选择题（1 分 × 20，共 20 分）
回忆版只留下前 3 题：
下列哪个途径不发生在胞浆内：（A）糖酵解（B）磷酸戊糖途径（C）脂肪酸从头合成（D）三羧酸循环答案 D。 解析：TCA 在线粒体基质；糖酵解、PPP、脂肪酸合成都在胞质。
下列酶中哪个是三羧酸循环的限速酶：（A）丙酮酸脱氢酶（B）顺乌头酸酶（C）琥珀酸脱氢酶（D）异柠檬酸脱氢酶答案 D。 解析：TCA 三个不可逆酶中，异柠檬酸脱氢酶是真正的限速步骤；PDH 不属于 TCA 本身；顺乌头酸酶和琥珀酸脱氢酶催化的反应可逆或近平衡。
当酶促反应速度为 Vmax 的 80% 时，Km 与 [S] 之间的关系为：（A）Km = 0.8[S]（B）Km = 1/4[S]（C）Km = 1.25[S]（D）Km = 0.2[S]答案 B。 解析：0.8 = [S]/(Km+[S]) → 0.8Km + 0.8[S] = [S] → Km = 0.25[S]。
三、是非判断题（1 分 × 15，共 15 分）
回忆版保留了完整 15 题，逐题判断并说明理由：
淀粉、糖原和纤维素都属于均一多糖。（√）判断依据是"均一多糖"指由同一种单糖组成的多糖，三者的组成单位都是葡萄糖，区别只在糖苷键类型（淀粉、糖原为 α-1,4/α-1,6，纤维素为 β-1,4）和分支程度。这题是老题库里的争议题，命题的落点在"组成单位是否相同"，不在"连接方式是否相同"。 肽平面是指肽键的所有 4 个原子和与之相连的两个 α 碳原子形成的具有一定刚性的平面，以便使肽链保持结构上的相对稳定性。（√） 聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于分离蛋白质，但不能分离核酸。（×）PAGE 也能分离小片段核酸，只是常用琼脂糖。 在竞争性抑制中，底物、抑制剂争相与酶结合，但这种结合是不可逆的。（×）竞争性抑制是可逆的。 同工酶是指能催化同一种化学反应，但其分子结构却有所不同的一组酶。（√） Southern 印迹用于分析 RNA，而 Northern 印迹用于分析 DNA。（×）反了。 种子发芽时可将脂肪转化为糖，有可能是通过乙醛酸循环来实现的。（√） 非糖物质合成葡萄糖的过程称为糖异生，是糖酵解途径的简单逆转。（×）不是简单逆转，有四个绕行反应，耗能更多。 四氢叶酸是一碳单位的载体，它在嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成中发挥重要作用。（√） 已从大肠杆菌中分离到 DNA 聚合酶 I、II、III。其中 DNA 聚合酶 I 是一个多亚基酶，是主要负责 DNA 复制的酶。（×）pol III 才是主要复制酶；pol I 是单链。 启动子是指 RNA 聚合酶识别、结合和开始转录的一段 DNA 序列。（√） 密码子专一性主要由前两位碱基决定，第 3 位碱基的重要性不大，此称为密码子的兼并性。（√）即简并性/摆动。 在原核生物 mRNA 前体的加工中，其 5' 端形成帽子结构，3' 端加上多聚腺苷酸尾巴。（×）这是真核的特征，原核 mRNA 无帽无尾。 代谢途径阻断可通过加入酶抑制剂或采用基因敲除的手段来实现。（√） 根据当前认识，限制性核酸内切酶识别 DNA 的序列多属回文结构。（√）
四、简答题（1—4 题每题 7 分，5—8 题每题 8 分，共 60 分）
回忆版保留 5 题：
列举 3 种生物化学领域的英文刊物，以及您如何利用网络资源获取生化方面的研究信息。要点：JBC（Journal of Biological Chemistry）、Biochemistry、Nature/Science/Cell 及其子刊、PNAS、EMBO J、Nucleic Acids Research；获取途径：PubMed/NCBI、Web of Science、Google Scholar、CNKI、PubMed Central 全文、预印本平台 bioRxiv、数据库 UniProt/PDB/KEGG/BRENDA、文献管理工具 EndNote/Zotero、订阅期刊推送与 RSS。答题时要体现"能查、能读、能筛"三层能力。
简述蛋白质的二级结构和超二级结构。要点：二级结构定义（主链局部规则排布，靠氢键）；α 螺旋（3.6 残基/圈、0.54 nm、n 与 n+4 氢键、右手、Pro 破坏）；β 折叠（平行/反平行、链间垂直氢键）；β 转角（4 残基、Pro/Gly 富集）；无规卷曲；超二级结构定义（二级结构单元的有规则组合）与类型（βαβ、ββ、αα、EF 手、希腊钥匙）；结构域的区别。
简述磷酸戊糖途径及其生物学意义。要点：氧化相（G6PD、内酯酶、6-PGD，产 2 NADPH + CO₂）；非氧化相（异构酶、差向异构酶、转酮醇酶、转醛醇酶）；意义（NADPH、核糖-5-P、碳的重新分配、与糖酵解互通）；G6PD 缺乏与溶血。
简述中心法则的基本内容，哪些方面是目前的研究热点？要点：DNA→DNA（复制）、DNA→RNA（转录）、RNA→蛋白质（翻译）；逆转录、RNA 复制对中心法则的补充；热点：表观遗传、非编码 RNA、RNA 编辑、蛋白质组学、单细胞测序、相分离、合成生物学、基因编辑。
简述聚合酶链反应（PCR）的原理和应用。要点：变性（90—95℃）、退火（50—65℃）、延伸（72℃），循环 25—35 次，2ⁿ 扩增；组分（模板、引物、dNTP、Taq 酶、Mg²⁺、缓冲液）；衍生（RT-PCR、qPCR、巢式 PCR、数字 PCR）；应用（克隆、突变检测、病原检测、法医、基因表达定量）。
五、分析论述题（15 分 × 3，共 45 分）
回忆版缺题干，从 2024 年的重复情况看，2016 年应包含"蛋白质分离纯化""酶失活原因分析""英文文献分析"这三类中的至少两类。
三、2021 年真题样题
一、名词解释（2 分 × 15，共 30 分）
等电聚焦电泳、P/O 比、NADPH、核酶、酶的活性中心、酶活力单位、酮体、乙醛酸循环、糖异生作用、RNA 剪接、多顺反子、分子伴侣、反馈抑制、联合脱氨基作用、第二信使
其中几个易错条的答案
P/O 比：氧化磷酸化中每消耗 1 摩尔氧原子所生成的 ATP 摩尔数，反映电子传递与 ATP 合成的偶联效率。NADH 链约 2.5，FADH₂ 链约 1.5（旧教材为 3 和 2）。 酶活力单位：在规定条件下每分钟催化 1 μmol 底物转化的酶量为 1 个国际单位（U）。 酮体：脂肪酸在肝脏氧化不完全产生的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，肝生成、肝外利用。 RNA 剪接：去除 pre-mRNA 中的内含子、连接外显子的加工过程，由剪接体催化，经两次转酯反应。 联合脱氨基作用：转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，使氨基酸脱去氨基生成 α-酮酸和游离氨的过程。
二、是非判断题（1 分 × 15，共 15 分）
题干与 2016 年样题基本一致（15 题全同），说明命题组在样题上沿用了同一套题库。这也提示：判断题的重复率较高，把样题的 15 道判断题吃透，实际收益比想象的大。
三、简答题（1—4 题每题 7 分，5—8 题每题 8 分，共 60 分）
回忆版保留 5 题，与 2016 年有 3 题重合（英文刊物、二级结构、PCR），另两题为：
简述蛋白质的变性及其应用。 要点见前五册。 简述酶的竞争性抑制作用及其应用。 要点：机制、动力学（Km↑、Vmax 不变）、双倒数交于 y 轴、磺胺/MTX/他汀的例子。
四、分析论述题（15 分 × 3，共 45 分）
回忆版缺题干。
四、2023 年卷型（题型发生变化的节点）
2023 年是卷面结构变化的关键年份，考生回忆的题型为：
判断题 20 道 选择题 20 道 名词解释 10 道 论述题 5 道
分值分布：判断、选择、名词解释各占 20%（各 30 分），论述题占 40%（60 分），总分 150 分。
这个变化的影响：
客观题从 35 分涨到 60 分，覆盖面的重要性大幅提升。 简答题被取消，原来"8 道简答 60 分"变成了"5 道论述 60 分"。论述题不再是"简答的加长版"，需要更完整的结构。 名词解释从 15 题 30 分变成 10 题 30 分，单题分值从 2 分涨到 3 分，答案要写得更完整（不能只写一句话）。
应对策略：客观题靠"细读教材 + 刷判断题"；论述题靠"背框架 + 练结构"；名词解释要写 2—3 句，包含定义 + 关键特征 + 一个例子或意义。
五、2024 年真题（论述题最有参考价值）
回忆版保留的是**分析论述题（15 分 × 3，共 45 分）**部分，说明该年可能仍沿用旧卷型或新旧混合。
1. 蛋白质分离和提纯的常用方法及原理。
答题框架（四层）：① 总体原则：保持活性、逐步纯化、避免变性；流程为选材→破碎→粗分级→细分级→浓缩保存。② 粗分级：盐析（破坏水化层、屏蔽电荷，硫酸铵常用，可逆）、有机溶剂沉淀（降低介电常数，需低温）、等电点沉淀（净电荷为零）、超滤与透析（按分子量截留）。③ 细分级：凝胶过滤（按大小，大先出）、离子交换（按电荷，盐梯度洗脱）、亲和层析（生物特异识别）、疏水层析（高盐上样低盐洗脱）、反相层析（高分辨率但易变性）；电泳：SDS-PAGE（按亚基分子量）、等电聚焦（按 pI）、双向电泳。④ 鉴定：电泳单带、HPLC 单峰、末端分析、质谱、比活力恒定。
2. 正常菌株中某酶由 3 亚基组成，具有催化活性；其突变株中该酶丧失了催化活性。试从基因序列、代谢和酶的结构等方面分析酶失活的原因。
这道题考的是"多层次推理"，答题必须分三个层面：
① 基因序列层面：点突变（错义突变改变活性中心残基、无义突变产生截短蛋白、移码突变改变下游序列）；插入/缺失；剪接位点突变导致外显子跳跃；启动子突变导致表达量下降；调控序列突变。② 酶的结构层面：活性中心残基改变（结合部位或催化部位）；亚基界面突变导致不能组装成三聚体（单体无活性）；二硫键或盐桥破坏导致构象不稳定；分子伴侣识别失败导致折叠错误；翻译后修饰位点丢失。③ 代谢层面：酶量不足导致某中间物堆积或产物缺乏；反馈调节失控（别构位点突变使酶对激活剂不敏感）；底物亲和力下降（Km 升高）导致生理浓度下活性不足；辅因子结合能力下降。④ 验证思路：测序比对确认突变位点；SDS-PAGE 看亚基是否正常、有无降解；凝胶过滤看是否仍为三聚体；测 Km 和 Vmax 看动力学变化； complementation 实验（导入野生型基因看是否恢复）。
这道题的启示：870 喜欢出"一个现象、多个层面解释"的题。答题时不要只写一个层面，要主动分层，这是拿高分的关键。
3. 下面英文摘自 2005 年 3 月的 Proc Natl Acad Sci USA，谈谈其中所蕴含的生化知识、原理和技术手段，以及您对此项研究的概括评价。
题干片段（回忆版）：
D-allo-Ile. In the course of this reaction, which proceeds without the addition of a cofactor, radioactivity from tritiated (含氚的) water is incorporated into the second position of the product. The amino acid sequence of this isomerase (异构酶) could be deduced from cloned cDNA and genomic DNA. After expression of this cDNA in oocytes (卵母细胞) of Xenopus laevis, isomerase activity could be detected.
答题思路（这类题的通用解法）
第一步，翻译并提取关键信息：这是一个异构酶，催化生成 D-allo-Ile（D-别异亮氨酸）；反应不需要外加辅因子；氚水中的放射性氢掺入产物的第二个碳位；酶的氨基酸序列由 cDNA 和基因组 DNA 推导；cDNA 在非洲爪蟾卵母细胞中表达后检测到异构酶活性。
第二步，对应生化知识：① 立体异构与消旋/差向异构——D-别异亮氨酸是异亮氨酸的差向异构体（C2 位构型改变），说明该酶是差向异构酶（epimerase），不是消旋酶（racemase，作用于整个分子）。② 氢交换与反应机制——氚水中的 ³H 掺入产物 C2 位，说明反应涉及 C2-H 键的断裂与重新质子化，即通过"去质子化-再质子化"的烯醇中间体机制进行，而不是辅因子介导的氢转移。这解释了"不加辅因子"这一条件（PLP 依赖的酶会有特征性的辅因子需求）。③ 酶的分类——属于异构酶类（EC 5），具体是氨基酸差向异构酶。④ 分子生物学技术——cDNA 克隆（逆转录）、基因组 DNA 克隆（含内含子信息）、序列推导（密码子翻译）、异源表达（爪蟾卵细胞作为表达系统，用于验证功能）、活性检测（色谱或酶偶联法）。⑤ 进化与意义——氨基酸的 D-型在细菌细胞壁肽聚糖、某些抗生素和神经肽中存在，这类酶与细菌细胞壁合成、天然产物合成相关。
第三步，评价：方法上是"经典生化 + 分子克隆 + 异源表达"的范式（2005 年的标准做法），逻辑链完整（从活性到序列到表达验证）；局限是缺少晶体结构，机制推断依赖动力学和同位素标记的间接证据，且未在体内验证生理功能。今天的做法会加上结构解析（冷冻电镜/X 射线）、定点突变验证催化残基、体内敲除表型。
这类题的评分点：能不能准确提取英文信息（30%）、能不能对应到正确的生化原理（40%）、能不能给出有依据的评价（30%）。英语不好的同学不必逐词翻译，抓住"酶是什么、催化什么、怎么证明的"三个要点就够。
六、2026 年真题样题（最新的名词解释风格）
流传的名词解释部分（含答案）：
磷氧比值（P/O）：氧化磷酸化过程中每消耗 1 摩尔氧原子所生成 ATP 的摩尔数，反映电子传递链与 ATP 合成的偶联效率，NADH 链约 2.5，FADH₂ 链约 1.5。 同工酶：催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质（电泳迁移率、Km）和免疫学性质不同的一组酶，如 LDH 的 5 种同工酶。 聚合酶链式反应（PCR）：体外通过 DNA 聚合酶、引物和 dNTP 快速扩增特定 DNA 片段的技术，包括变性、退火、延伸三步循环。 限制性核酸内切酶：一类从原核生物中分离的核酸酶，识别 DNA 上特定的核苷酸序列并在特定位点切割，II 型酶是分子克隆的核心工具。 多核糖体：由多个核糖体结合在同一条 mRNA 上同时进行肽链合成的复合物，提高蛋白质合成效率。 酮体：脂肪酸在肝脏氧化分解产生的中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，肝生成、肝外氧化利用。 遗传密码的简并性：除 Met 和 Trp 外，其余氨基酸均由 2 个或 2 个以上密码子编码的现象，可减少突变对蛋白质合成的影响。 蛋白质的变性作用：在物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，但一级结构不变，理化性质改变、生物学活性丧失。
从这个列表能读出的信号：名词解释偏"核心概念 + 有明确数值或分类"的条目（P/O 有 2.5/1.5，同工酶有 5 种，简并性有例外）。复习时对这类"带数字"的概念要特别标注。
第六部分 模拟卷（两套）
模拟卷一
考试时间 180 分钟，满分 150 分
一、判断题（20 题，每题 1.5 分，共 30 分。正确画 √，错误画 ×）
蛋白质变性后，其一级结构并未改变，因此一定可以复性。（ ） 维持 DNA 双螺旋稳定的主要作用力是碱基对之间的氢键。（ ） 酶的 Km 值随酶浓度的增大而增大。（ ） SDS-PAGE 测定的是蛋白质亚基的分子量。（ ） 反竞争性抑制剂只与 ES 复合物结合，使 Km 和 Vmax 以相同比例下降。（ ） 维生素 B₁ 的辅酶形式是 TPP，参与丙酮酸脱氢酶复合体的脱羧反应。（ ） 复合体 II 在传递电子的同时也泵出质子。（ ） 1 mol 葡萄糖彻底氧化（苹果酸-天冬氨酸穿梭）净生成 32 mol ATP。（ ） 糖异生是糖酵解的简单逆转。（ ） 磷酸戊糖途径的主要功能是产生 ATP。（ ） 脂肪酸的 β-氧化在线粒体基质中进行，脂肪酸合成在胞质中进行。（ ） 酮体在肝脏中生成，也在肝脏中被利用。（ ） 尿素循环的两个氮原子都直接来自游离氨。（ ） 嘌呤核苷酸从头合成时，是先合成嘌呤环再加到 PRPP 上。（ ） DNA 聚合酶 III 具有 5'→3' 外切酶活性，用于切除 RNA 引物。（ ） 端粒酶的本质是一种逆转录酶。（ ） 原核生物 mRNA 的 5' 端有帽子结构。（ ） 核糖体的肽基转移酶活性由蛋白质催化。（ ） lac 操纵子在葡萄糖和乳糖同时存在时表达水平最高。（ ） CRISPR-Cas9 系统来源于细菌的适应性免疫机制。（ ）
答案与解析
×。深度变性（如煮沸）不可逆，因为肽链缠绕成聚集体，动力学上找不到正确折叠路径。 ×。主要是碱基堆积力（疏水作用），氢键提供配对特异性。 ×。Km 是酶的特征常数，与酶浓度无关。 √。SDS 使蛋白变性拆开，测的是亚基。 √。Km 和 Vmax 同比例下降，Km/Vmax 不变，双倒数图得平行线。 √。 ×。复合体 II 不泵质子，所以 FADH₂ 的 P/O 只有 1.5。 √。10 NADH×2.5 + 2 FADH₂×1.5 + 4 = 32。 ×。有四个绕行反应，消耗 6 个高能键。 ×。产生 NADPH 和核糖-5-磷酸。 √。 ×。肝脏缺乏琥珀酰 CoA 转硫酶，不能利用酮体。 ×。一个来自游离氨，一个来自天冬氨酸。 √。嘧啶才是先合成环。 ×。5'→3' 外切是 pol I 的特征；pol III 只有 3'→5' 外切。 √。 ×。原核 mRNA 无帽无尾。 ×。由 23S rRNA 催化，核糖体是核酶。 ×。葡萄糖存在时 cAMP 低，CAP 不能结合，表达水平低（葡萄糖效应）。 √。
二、选择题（10 题，每题 3 分，共 30 分。原卷 20 题，此处精选）
下列氨基酸中，属于生酮氨基酸的是：（A）异亮氨酸（B）亮氨酸（C）苯丙氨酸（D）酪氨酸B。只有亮氨酸和赖氨酸是纯粹的生酮氨基酸。
某酶反应体系加入抑制剂后，Vmax 不变而 Km 增大，该抑制剂属于：（A）竞争性（B）非竞争性（C）反竞争性（D）不可逆A。
下列哪种维生素缺乏会导致丙酮酸堆积：（A）维生素 B₂（B）维生素 B₁（C）维生素 B₆（D）维生素 B₁₂B。B₁→TPP→PDH 复合体。
呼吸链中电子传递顺序正确的是：（A）NADH→CoQ→复合体 III→Cyt c→复合体 IV→O₂（B）NADH→复合体 III→CoQ→复合体 IV→Cyt c→O₂（C）NADH→Cyt c→CoQ→复合体 III→复合体 IV→O₂（D）NADH→复合体 II→CoQ→复合体 IV→O₂A。
1 mol 软脂酸彻底氧化净生成 ATP 数为（按 P/O = 2.5 和 1.5 计）：（A）106（B）129（C）131（D）98A。
下列哪种酶是糖异生的关键酶：（A）己糖激酶（B）磷酸果糖激酶-1（C）果糖二磷酸酶-1（D）丙酮酸激酶C。
原核生物翻译起始时，mRNA 与 30S 小亚基结合的序列是：（A）TATA box（B）SD 序列（C）Kozak 序列（D）Pribnow 盒B。
下列关于 DNA 复制的叙述，错误的是：（A）半保留复制（B）半不连续复制（C）需要 RNA 引物（D）两条链都连续合成D。
能抑制真核 RNA 聚合酶 II 的物质是：（A）利福平（B）α-鹅膏蕈碱（C）放线菌素 D（D）链霉素B。
蓝白斑筛选中，白色菌落说明：（A）含空载体（B）含重组质粒（C）未转化（D）质粒丢失B。lacZ' 被插入片段破坏，不能水解 X-gal。
三、名词解释（10 题，每题 3 分，共 30 分）
米氏常数 解偶联剂 能荷 回补反应 乳酸循环 酮体 联合脱氨基作用 一碳单位 半不连续复制 操纵子
答案要点
米氏常数：反应速度达到最大速度一半时的底物浓度，是酶的特征常数，与酶浓度无关，反映酶与底物的亲和力（Km 越小亲和力越大）。 解偶联剂：能携带质子穿过线粒体内膜、消除质子梯度，使电子传递与 ATP 合成脱偶联的物质，如 2,4-二硝基苯酚；结果是耗氧增加、ATP 不合成、能量以热释放。 能荷：细胞中 ATP-ADP-AMP 系统能量状态的指标，([ATP]+0.5[ADP])/([ATP]+[ADP]+[AMP])，正常约 0.8—0.95，调节代谢方向。 回补反应：补充 TCA 循环中间物的反应，最重要的是丙酮酸羧化酶催化丙酮酸生成草酰乙酸。 乳酸循环：肌肉无氧糖酵解产生的乳酸经血液运到肝脏，在肝内异生为葡萄糖，葡萄糖再回到肌肉的循环，又称 Cori 循环。 酮体：脂肪酸在肝脏氧化不完全产生的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，肝生成、肝外组织氧化利用，是肝脏输出能源的形式。 联合脱氨基作用：转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，使氨基酸脱去氨基生成 α-酮酸和游离氨，是体内多数氨基酸脱氨的主要方式。 一碳单位：某些氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的基团（甲基、亚甲基、甲酰基等），由四氢叶酸携带，参与嘌呤、dTMP 和甲硫氨酸的合成。 半不连续复制：DNA 复制时前导链连续合成、滞后链分段合成（形成冈崎片段）的机制，原因是 DNA 聚合酶只能沿 5'→3' 方向合成而两条模板链方向相反。 操纵子：原核生物中功能相关的一组基因串联在一起、共用一个启动子和调控区、协同转录形成多顺反子 mRNA 的转录单位，如 lac 操纵子。
四、论述题（5 题，每题 12 分，共 60 分）
1. 试述酶促反应动力学中底物浓度对反应速度的影响，并说明 Km 和 Vmax 的意义及应用。
2. 从葡萄糖的彻底氧化过程，说明 ATP 的生成方式及能量计算。
3. 试述体内氨的来源、转运和去路，并说明高血氨导致肝性脑病的机制。
4. 比较原核生物与真核生物基因表达调控的主要差异，并说明真核基因表达的多层次调控。
5. 什么是基因工程？简述其基本流程，并举例说明其在医药领域的应用。
参考答案骨架
四层：① 矩形双曲线（一级、混合级、零级）；② 米氏方程的推导（稳态假设、质量守恒）；③ Km 的意义（半饱和浓度、特征常数、亲和力、判断抑制类型）与 Vmax 的意义（与酶浓度成正比）；④ 应用（双倒数作图求参数、判断抑制类型、指导药物设计）。
五层：① 糖酵解（2 ATP + 2 NADH）；② PDH（2 NADH）；③ TCA（6 NADH + 2 FADH₂ + 2 GTP）；④ 呼吸链与氧化磷酸化（P/O 2.5 和 1.5）；⑤ 计算（32 或 30，说明穿梭差异，并注明旧算法 36/38）。
四层：① 来源（氨基酸脱氨、肠道吸收、肾脏谷氨酰胺）；② 转运（丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺）；③ 去路（尿素循环、合成谷氨酰胺、排氨、合成其他含氮物）；④ 肝性脑病机制（消耗 α-酮戊二酸、谷氨酰胺堆积与脑水肿、神经递质失衡、假性递质）。
四层：① 差异（单位、偶联、染色质、层次、元件、因子、速度）；② 染色质水平（甲基化、组蛋白修饰、重塑）；③ 转录水平（顺式元件、反式因子）；④ 转录后/翻译/翻译后（剪接、miRNA、eIF2α、降解）。
四层：① 定义与工具（限制酶、连接酶、载体）；② 流程（切、接、转、选、表达）；③ 表达系统（大肠杆菌、酵母、CHO）；④ 应用（重组胰岛素、干扰素、EPO、抗体药物、mRNA 疫苗、基因治疗）。
模拟卷二（简版，用于第二遍自测）
一、判断题（10 题，每题 3 分，共 30 分）
蛋白质的等电点就是其水溶液的 pH。（×） 酶只能加速反应，不能改变反应的平衡常数。（√） 非竞争性抑制可以通过增加底物浓度解除。（×） 电子传递链中，电子从高氧化还原电位流向低电位。（×，从低到高） 糖酵解产生的 ATP 来自氧化磷酸化。（×，底物水平磷酸化） 乙酰 CoA 羧化酶是脂肪酸合成的限速酶，其辅基是生物素。（√） 胆固醇在体内可以彻底氧化为 CO₂ 和 H₂O。（×，不能降解固醇环） 氨甲酰磷酸合成酶 I 参与嘧啶合成。（×，参与尿素循环；CPS-II 参与嘧啶） 真核 mRNA 的 poly(A) 尾巴由 DNA 模板编码。（×，无模板添加） 增强子的作用与位置和方向无关。（√）
二、名词解释（10 题，每题 3 分，共 30 分）
蛋白质的等电点 酶的比活力 别构效应 底物水平磷酸化 化学渗透假说 糖异生 必需脂肪酸 生糖氨基酸 逆转录 表观遗传
三、论述题（4 题，每题 15 分，共 60 分）
试述蛋白质的结构层次及其与功能的关系，举例说明。 试述脂肪酸 β-氧化的过程，并与脂肪酸合成进行比较。 试述 DNA 复制的过程及保证忠实性的机制。 试述 PCR 的原理、影响因素及应用，并说明 qPCR 与常规 PCR 的区别。
参考答案骨架
见第五部分论述题第 1 题的框架。 五层：① 活化与肉碱穿梭；② β-氧化四步循环；③ 能量计算（软脂酸 106 ATP）；④ 与合成的六点对比（部位、载体、方向、还原剂、酶系、调节）；⑤ 调节（丙二酰 CoA 抑制 CPT1）。 四层：① 起始（oriC、DnaA、解链）；② 延伸（前导链、滞后链、冈崎片段、pol III、pol I、连接酶）；③ 终止（Ter、Tus）；④ 忠实性（碱基配对、pol III 3'→5' 外切校对、错配修复、dNTP 浓度）。 四层：① 原理（三步骤循环）；② 影响因素（引物设计、Mg²⁺、退火温度、循环数、模板质量）；③ 应用；④ qPCR 与常规 PCR 的区别（实时荧光监测、定量、Ct 值、SYBR Green vs TaqMan 探针、需要标准曲线）。
第七部分 附录
一、易混点对照（40 组）
二、数值速记表
三、考前 30 天冲刺计划
第 1—7 天：客观题扫盲
每天 3 小时。做法：把五册教材的"高频考点与易错点"全部过一遍，每天两册的易错点；配合本册的判断题（题目 + 解析）和易混点对照表。目标：看到判断题能条件反射地判断，且能说出理由。
第 8—14 天：名词解释第一轮 + 简答题库
每天 3 小时。名词解释每天 40 条，7 天过完 280 条；简答题库每天 15 题，只看题干和要点，合上书自己说一遍。目标：名词能在 30 秒内说出定义 + 一个特征；简答能说出 3 个以上要点。
第 15—21 天：论述题专项 + 真题
每天 4 小时。论述题每天 4 题，只写提纲不写全文，重点练"分层"；真题把 2016 和 2021 两套完整做一遍（手写、计时）。目标：能在 18 分钟内搭起一道论述题的四层结构。
第 22—26 天：模拟卷一 + 查漏
第一天做模拟卷一（严格 180 分钟手写），第二天对答案、统计失分板块，第三到五天针对失分板块回教材。目标：找出 2—3 个薄弱板块，集中补。
第 27—29 天：模拟卷二 + 名词第二轮
做模拟卷二（可只做论述题），同时名词解释过第二轮。目标：论述题能在 15 分钟内写完，名词第二遍的正确率到 90%。
第 30 天：只看三样东西
易混点对照表、数值速记表、论述题提纲。不做新题，不背新内容。早睡。
每天的固定动作（不论哪个阶段）：早上 30 分钟背名词，晚上 30 分钟回顾当天的错题。这两件事不要省。
四、考场策略
时间分配（180 分钟）
判断题 20 题：15 分钟（每题 45 秒）。 选择题 20 题：25 分钟（每题 75 秒）。 名词解释 10 题：35 分钟（每题 3.5 分钟，写 2—3 句）。 论述题 5 题：90 分钟（每题 18 分钟）。 检查：15 分钟。
答题顺序：按卷面顺序做，不要跳。判断题和选择题遇到不确定的先标记，做完再回来看，不要卡住。
论述题的写法
先写"总起句"，一句话点明答题框架（"本题从结构、代谢、基因三个层面分析"）。 用小标题分层（"一、结构层面""二、代谢层面"），每层 3—5 句。 每层至少有一个具体例子或数值。 结尾用一句话收束，不要写"综上所述"这类空话。 字迹清晰，段落之间留空行。阅卷老师看的是结构，结构清楚就能拿到 70% 的分数。
遇到不会的题怎么办
名词解释：拆词解释。比如不认识"乙醛酸循环"，就从"乙醛酸"和"循环"两个字入手，写出"以乙醛酸为中间物的循环途径，存在于植物和微生物中，与乙二酸代谢和糖异生有关"。能拿一半分。 论述题：把相关的知识都写上去，分层写。宁可多写不相关的正确内容，也不要空着。评分是按点给分，写了可能有分，不写一定没分。
最后一句提醒
这份资料的六册加起来十几万字，没有人能全部背下来。考前最后一周，你要做的是"减法"——把已经会的东西划掉，只看还不会的。判断"会不会"的标准很简单：合上书，能不能用自己的话讲一遍给一个不懂生化的人听。能讲清楚，就是会了。
第六册完。全套资料结束。
